| Objaśnienia stosowanych skrótów i symboli l. Wprowadzenie literaturowe 1.1. Wstęp II 1.2. Generowanie wolnych rodników podczas radiolizy wody 1.3. Konwersja pierwotnych rodników radiolizy wody do rodników wtórnych 1.3.1. Warunki utleniające 1.3.2. Warunki redukujące 1.3.3. Generowanie rodników alkoholowych i ich nazewnictwo l.4. Podstawowe reakcje pierwotnych produktów radiolizy wody z aminokwasami i białkami 1.4.1. Reakcje z aminokwasami 1.4.2. Radioliza białek 1.4.2.1. Radioliza białek w warunkach beztlenowych 1.4.2.2. Radioliza białek w obecności tlenu 1.5. Radioliza hemoglobiny i innych białek hemowych 1.5.1. Reakcje redukcji i utleniania żelaza hemoprotein przez produkty radiolizy wody 1.5.2. Modyfikacje łańcucha polipeptydowego 1.6. Oddzialywanie rodników alkoholowych z białkami 2. Zakres i cel pracy 3. Materiał i metody 3.1. Materiał 3.1.1. Izolowanie i oznaczanie stężenia hemoglobiny 3.1.2. Otrzymywanie methemoglobiny i deoksyhemoglobiny 3.1.3. Inne stosowane preparaty i odczynniki 3.2. Warunki napromieniowania 3.3. Pomiary spektrofotometryczne 3.3.1. Widma absorpcyjne 3.3.2. Oznaczanie zawartości Fe(III). 3.3.3. Oznaczanie zawartości MetHb i hemichromów 3.3.4. Określanie stopnia destrukcji hemu na podstawie widm absorpcyjnych pochodnej pirydynowej hemochromu 3 A. Pomiary spektrofluorymetryczne 3.5. Chromatografia kolumnowa na sitach molekularnych 3.6. Określenie zawartości poszczególnych frakcji cząsteczek hemoglobiny na podstawie rozdziałów chromatograficznych 3.7. Rozdziałyelektroforetyczne w żelu poliakryloamidowym 3.8. Oznaczanie wolnych grup -SH 3.9. Oznaczanie radiacyjnie indukowanego wiązania alkoholi z hemoglobiną . 3.10. Pomiary krzywych dysocjacji tlenowej hemoglobiny . 4. Wyniki i ich omówienie . 4.1. Wydajności radiacyjne pierwotnych produktów radiolizy wody oraz wtórnych rodników w stosowanych warunkach napromieniowania . 4.2. Charakterystyka spektralna napromieniowanych preparatów hemoglobiny . 4.2.1. Charakterystyka zmian jakościowych . 4.2.2. Stopień destrukcji napromieniowanych preparatów Rb . 4.3. Zawartość głównych produktów radiacyjnej denaturacji hemoglobiny . 4.4. Redukcja methemoglobiny przez rodniki alkoholowe . 4.5. Destrukcja hemu . 4.6. Modyfikacje w pierwszorzędowej strukturze łańcucha polipeptydowego 4.6.1. Destrukcja reszt tryptofanowych 4.6.2. Zmiany w zawartości grup tiolowych 4.7. Zmiany konformacyjne 7 4.7.1. Fluorescencja tryptofanowa napromieniowanych preparatów hemoglobiny 4.7.2. Określenie wielkości cząsteczek hemoglobiny metodą sączenia molekularnego (oznaczenie stopnia dysocjacji tetrameru Rb) 4.7.3. Określenie stopnia agregacji i fragmentacji hemoglobiny metodą elektroforezy w żelu poliakryloamidowym 4.S. Określenie stopnia wiązania rodników alkoholowych z hemoglobiną 4.9. Radiacyjnie indukowane wiązanie hemoglobiny z albuminą surowicy człowieka 4.9.1. Sączenie molekularne napromieniowanych mieszanin hemoglobiny i albuminy 4.9.2. Elektroforeza napromieniowanych mieszanin RblHSA w żelu poliakryloamidowym 4.10. Właściwości funkcjonalne napromieniowanych preparatów hemoglobiny 5. Dyskusja i wnioski 5.1. Redukcja i utlenienie żelaza hemoglobiny 5.2. Denaturacja łańcucha polipeptydowego - powstawanie hemichromów 5.3. Destrukcja hemu 5.4. Zmiany w zawartości grup tiolowych 5.5. Destrukcja reszt tryptofanowych 5.6. Zmiany konformacyjne Rb określane na podstawie fluorescencji tryptofanowej 5.7. Rola elektronów uwodnionych w destrukcji Rb 5.S. Agregacja hemoglobiny 5.9. Fragmentacja hemoglobiny 5.10. Dysocjacja tetrameru Rb 5.11. Oddziaływanie rodników albuminowych z Rb 6.12. Procesy rekonstrukcji cząsteczek Rb 5.13. Zmiany właściwości funkcjonalnych Hb 5.14. Efektywność przejściowych produktów radiolizy wody oraz wtórnych rodników alkoholowych alkoholowych albuminowych albuminowych destrukcji Hb | 
