Ćwiczenia z enzymologii mają na celu zapoznanie studentów z metodami izolowania enzymów i z początkowymi etapami ich oczyszczania ze względu na ograniczony czas wykonywania ćwiczeń. Otrzymane preparaty enzymatyczne będą charakteryzowane pod względem aktywności, specyficzności substratowej , właściwości kinetycznych (Km i V max). Będzie określany wpływ pH, temperatury, inhibitorów na aktywność białka enzymatycznego. Do doświadczeń posłużą preparaty inwertazy izolowanej z drożdży piekarskich, które ze względu na metabolizm drożdży są bogatym źródłem enzymu i preparaty dehydrogenazy glutaminianowej, enzymu bardzo ważnego dla metabolizmu białek wszystkich organizmów żywych.

Oczyszczanie i badanie aktywności enzymów
Otrzymywanie inwertazy – fruktohydrolazy β-D-fruktofuranozydów (EC 3.2.1.26) z drożdży i badanie jej właściwości (Jolanta M. Dzik)
Oczyszczanie inwertazy z drożdży (Michał Szkop)
Oczyszczanie oraz badanie aktywności dehydrogenazy glutaminianowej(EC 1.4.1.2–3) (Joanna Kwinta)
Wykorzystanie elektroforezy w warunkach denaturujących do analizy stopnia oczyszczania białek i wyznaczania ich masy cząsteczkowej (Jolanta M. Dzik, Beata Michniewska)
Inhibicja enzymatyczna (Jolanta M. Dzik)
Elektroforeza natywna (niedenaturująca)
Badanie aktywności proteolitycznej podpuszczki oraz preparatu podpuszczkopodobnego (Beata Prabucka, Edyta Zdunek-Zastocka)
Elektroforetyczna identyfikacja enzymów amylolitycznych i fosforolitycznych w tkankach roślinnych (Sławomir Orzechowski)
Metody chromatograficzne w zastosowaniu praktycznym
Hydroliza skrobi przez unieruchomioną glukoamylazę (Adam Drzymała)
Oczyszczanie kwasu fitynowego z ziarniaków zbóż techniką chromatografii jonowymiennej (Urszula Jankiewicz)